Das TATA-Box bindende Protein (TBP2) aus Arabidopsis thaliana hat eine sattelförmige Gestalt. Die Faltung ist eine symmetrische alpha/beta-Struktur, die aus zwei 89-90 Aminosäuren großen Domänen besteht. Dazu kommt ein 18 Aminosäuren langes N-terminales Segment, von dem wegen größerer Flexibilität in der Röntgenstruktur nur ein Teil zu sehen ist . Die den Carboxyterminus bildenden Domänen sind phylogenetisch konserviert. Die Domänen bestehen aus je einem fünfsträngigen antiparallelen Faltblatt und zwei Helices . Die Strangfolge im Faltblatt ist S1 (24-33) - S5 (78-84) - S4 (69-73) - S3 (60-64) und S2 (50-53, im ternären Komplex nicht als solcher zu erkennen) (in der anderen Domäne werden die Strukturelemente mit S1' usw. bezeichnet). Die zentralen acht beta-Stränge bilden die konkave Unterseite des Sattels , während die konvexe Oberfläche von den vier Helices und dem basischen Verbindungspeptid sowie dem nicht konservierten N-Terminus gebildet wird .
Wie in vielen alpha/beta-Proteinen gibt es zahlreiche hydrophobe Kontakte zwischen den alpha-Helices und dem beta-Faltblatt. Diese Region bildet den hydrophoben Kern des Proteins. Helix 1 berührt Teile von Strang 2 und 3 . Helix 2 liegt auf dem Faltblatt und wechselwirkt mit den Strängen S4, S5 und S1.
Im C-Terminus des TBP gibt es neun konservierte Proline, von denen einige für die Struktur wichtige Funktion haben. Pro⁶⁷ (in der anderen Domäne Pro¹⁵⁸) hat eine cis-Konformation und stabilisiert einen Turn zwischen den beta-Strängen S3 und S4 (selber mit dem Mausrad verkleinern und weiterdrehen! Pro¹⁵⁸ zwischen S3' und S4' ist dann auch zu sehen).
Eine besondere Rolle kommt Pro¹⁹⁰ in Helix 2' zu. An dieser Position hat die Helix einen Knick, sodaß der Carboxyterminus zu Helix 1' hin gebogen wird . Dieses ist die einzige signifikante Asymmetrie zwischen den Domänen von TBP. Da Pro¹⁹⁰ phylogenetisch konserviert ist, hat dieses Detail funktionelle Bedeutung.
Der Carboxyterminus wird durch Wasserstoffbrücken zwischen Phe¹⁹⁵ und Arg¹²⁹ sowie Arg¹⁹⁷ und Pro¹²⁷ zusätzlich gegenüber Helix 1' stabilisiert.
Die von der Sattelfläche nach unten ragenden Arme sind durch Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen stabilisiert, also keine bewegliche Schlaufe. Eine Salzbrücke zwischen Glu⁵¹ und Arg⁵⁶ gibt zusätzlichen Halt.

Das Verbindungspeptid zwischen den Domänen wird durch an der Oberfläche des Proteins liegende Lysine basisch . Insgesamt ist die elektrische Ladung der Proteinoberfläche unsymmetrisch verteilt. Es gibt 10 Arg, 20 Lys, 8 Asp und 11 Glu, was zu einer Nettoladung von +11 führt. Bis auf Glu¹⁸⁶ liegen alle an der Oberfläche (rot = negativ geladen, blau = positiv). Die positiven Ladungen überwiegen im "linken" Teil des Moleküls.

TBP2 erkennt in einem "induced fit"-Mechanismus DNA mit einer TATA-Box . Dabei wird die minor groove der DNA besetzt , was zu einer Aufweitung an dieser Stelle und damit zu einem Knick in der DNA führt. Zwischen den Aminosäuren des TBP und den TATA-Box-Basen der DNA gibt es zahlreiche Kontakte , die aus dem gesamten Bereich der Unterseite des Sattels kommen .

An den Komplex von TBP und DNA bindet der Transkriptionsfaktor TF II . Er ist etwa parallel zur DNA orientiert . Für die Strukturbestimmung wurde nur der C-terminale Teil von TFII benutzt (Aminosäuren 113-316). Dieser Teil besteht aus zwei ähnlichen Domänen , die durch ein kurzes Peptid verbunden sind. Die Struktur der Domänen wird durch je fünf Helices bestimmt . In der anderen Domäne gibt es zusätzlich zwei 3₁₀ Helices . Die Domänen sind ca. 90º gegeneinander versetzt.

Die Bindung des TFII an TBP erfolgt hauptsächlich über Kontakte mit der am Carboxylende aus TBP herausragenden Schlaufe . Hier gibt es Salzbrücken (As rot), Wasserstoffbrücken (As cyan) und van der Waals-Kontakte (As gelb) (Maus benutzen!). Weitere Verbindungen gibt es von TBP-Helix 1' aus sowie vom Carboxylende . TFII hat außerdem Kontakte zu Phosphatresten der DNA in Basen unmittelbar neben und "unter" der TATA-Box .

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Literatur:
DB Nikolov & SK Burley, Nature Struct. Biol. 1 (1994) 621-637
DB Nikolov et al, Nature 377 (1995) 119-128